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| 소개글 |
단백질은 어떤 L-α-아미노산의 카르복시기와 다른 L-α-아미노산의 아미노기가 탈수축합하여 만들어지는 peptide 결합으로 L-α-아미노산 잔기가 다수 연결된 것이다. 그러므로 polypeptide를 가수분해하면 이것을 구성하고 있는 각종의 L-α-아미노산이 생성되는 원리를 알아본다.
단백질을 통해서 아미노산과 peptide 결합을 확인 할수 있다.
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| 목차 |
1 아미노산(amino acid)
1) 아미노산의 종류
2) 아미노산의 성질
3) 필수아미노산
2 Peptide
1) Peptide의 구조와 명명법
2) Peptide의 종류와 특성
3 단백질
1) 단백질의 종류
2) 단백질의 구조
3) 단백질의 화학적 성질
4) 단백질의 정제 |
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| 본문내용 |
단백질은 50개 이상의 L-α-아미노산이 peptide 결합으로 연결된 polypeptide로 생물체의 주요 구성성분이며 생명현상을 나타내는데 가장 중요한 물질이다. 이 polypeptide는 β-구조나 α-나선구조로 섬유상단백질이나 구상단백질을 구성하고 있으며 보조인자(prosthetic group)를 함유하는 것과 함유하지 않는 것이 있다.단백질은 생체 내에서 여러 가지 화학반응을 촉매하는 효소단백질, hemoglobin, 혈장단백질, myoglobin 및 -1-lipoprotein과 같이 운반에 관여하는 단백질, 밀의 gliadin, 달걀의 ovalbumin, 우유의 casein, 철을 저장하는 ferritin 등의 영양과 저장에 관여하는 단백질, actin, myosin, tubulin, flagellin 등의 수축이나 운동에 관여하는 단백질, keratin, fibrin, collagen, elastin, proteoglycan 등의 구조에 관여하는 단백질, 항체, fibrinogen, thrombin, botulinum 독소, 뱀독, ricin 등의 방어에 관여하는 단백질, 그리고 insulin, 성장호르몬, corticotropin, repressor 등과 같이 조절에 관여하는 단백질이 있다.
1 아미노산(amino acid)
1) 아미노산의 종류
분자 중에 아미노기(-NH2)와 카르복시기(-COOH)를 가지는 화합물을 아미노산이라 한다. 천연에 존재하는 대부분의 단백질은 20 종류의 아미노산으로 구성되어 있다. 이들은 모두 α-탄소에 아미노기와 카르복시기가 결합되어 있고 L-형의 입체구조를 가지고 있어 L-α-아미노산이라 하며 다음과 같은 일반식으로 나타낼 수 있다.
L-α-아미노산의 일반식
일반적으로 아미노산은 생리적 pH 범위에서 카르복시기가 양성자(proton)를 방출한 형태로 존재하고 아미노기는 양성자를 수용한 형태로 존재한다.
각각의 아미노산은 특유한 측쇄(R)를 가지고 있으며 이 측쇄의 특성에 따라 6가지로 분류할 수 있다.
그룹 Ⅰ의 아미노산은 모두 측쇄가 C와 H만으로 된 탄화수소를 가지고 있어 비극성이고 소수성(hydrophobic)이다.
그룹 Ⅱ의 아미노산은 측쇄에 카르복시기 또는 아미드기(-CONH2)를 가진 극성의 친수성 (hydrophilic) 아미노산이다. Glutamic acid와 aspartic acid의 측쇄는 산성을 띠므로 산성아미노산이라고도 하며 Glutamine과 asparagine은 각각 glutamic acid와 aspartic acid 측쇄 카르복시기가 아미드기로 된 아미노산이다.
그룹 Ⅲ의 아미노산은 측쇄에 질소원자가 있는 작용기, 즉 아미노기, 구아니딜(guanidyl)기, 이미다졸(imidazole)기를 가지고 있다. 이 그룹의 아미노산은 염기성아미노산이라고도 한다. 5-hydroxylysine은 collagen, trypsin, chymotrypsin에 존재하는 특수한 아미노산으로 아미노기와 히드록시기를 가져 친수성이 강하다.
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| 참고자료 |
참고자료 없음 |
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[아미노산과펩타이드]아미노산과 단백질 화학
